Hartpedia

Zoeken

Geadvanceerd Zoeken»
Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt, meestal in rode bloedcellen, en dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof (O2) en koolstofdioxide (CO2) door het bloed. Rode bloedcellen zijn vrijwel geheel gevuld met dit eiwit. Het geeft aan bloed de rode kleur.

In elke rode bloedcel bevinden zich circa 640 miljoen hemoglobine moleculen. Dit is ongeveer 34% van de inhoud van een normale rode bloedcel. Elke dag wordt 1% van het hemoglobine vernieuwd. Een volwassene heeft 600 - 800 gram hemoglobine, dat ongeveer 2,5 gram ijzer bevat (c.a. 0,3%)


Bewerken

Eiwitstructuur

Het hemoglobinemolecuul bestaat uit 4 subeenheden of 'ketens' die 2 aan 2 identiek zijn (in de illustratie geel en bruin gekleurd). De twee subeenheden worden de alpha- en de beta-keten van hemoglobine genoemd. Elke subeenheid bevat een heem-molecuul (groen in het plaatje) dat in het midden, door vier liganden gebonden, een ijzerion bevat. Aan dit ijzerion wordt een zuurstofmolecuul gebonden met een affiniteit die afhangt van de chemische omgeving van het hemoglobine.

De sterkte waarmee de zuurstof gebonden is aan het hemoglobine wordt bepaald door:
  • de zuurgraad van de omgeving (zuur of basisch)
  • aanwezigheid van 2,3-difosfoglyceraat (DPG)
  • de concentratie CO2. Een deel van CO2 wordt gebonden door de aminogroepen, er ontstaan dan carbamines. Deze carbamines bemoeilijken de binding van zuurstof en andersom.
  • de temperatuur.
Hierdoor zal het hemoglobine-molecuul over het algemeen zuurstof opnemen in de longen (o.a. basischer, minder CO2) en zuurstof afstaan in de weefsels (o.a. zuurder, meer CO2).

Bewerken

Soorten hemoglobine

Zoogdieren hebben verschillende soorten subketens van dit hemoglobine; zo is bijvoorbeeld voor de geboorte een foetaal hemoglobine aanwezig dat een hogere affiniteit heeft voor zuurstof, omdat de zuurstof moet worden onttrokken aan de hemoglobine van de moeder.

Bewerken

Functie

Het transporteren zuurstof en koolstofdioxide van de longen naar de weefsels. Hemoglobine kan ijzer binden en het vervoeren door het lichaam.

Bewerken

Zuurstoftransport

In de kleine vaatjes van de longen (longhaarvaatjes) gaat hemoglobine een verbinding aan met zuurstof. Dit hemoglobine wordt oxyhemoglobine genoemd. Dit hemoglobine wordt dan een helder rode vloeistof die je terug vindt in slagaders. Deze rode bloedcellen in de slagaders zorgen voor het verdere vervoer van zuurstof naar alle delen van het lichaam. In de weefsels valt het oxyhemoglobine uit elkaar. Daarna kan het zuurstof gebruikt worden door de weefsels. De afvalstoffen die hierbij ontstaan, koolstofdioxide wordt door het hemoglobine via de aders afgevoerd naar de longen. Het hemoglobine krijgt nu een donkerrode kleur.

  • Het bloed in de slagaders is daarom licht rood en in de aders donker rood.

Bewerken

Afwijkingen van het hemoglobine

Daarnaast zijn er een aantal afwijkende vormen van het hemoglobine die aanleiding geven tot ziekten, hemoglobinopathieën en thalassemieën genoemd, zoals sikkelcelziekte en DBA (Black Fan Diamond anemie).

Bewerken

Andere zuurstofbindende eiwitten

Bij mensen en dieren bevindt zich ook een eiwit in de spieren dat zuurstof op kan slaan. Dit eiwit heet myoglobine.

Bij sommige dieren, degenkrabben bijvoorbeeld, zit er in het bloed hemocyanine. Dit heeft een vergelijkbare werking als hemoglobine maar het ijzer is vervangen door koper.

Het heem is chemisch nauw verwant aan een soortgelijk molecuul in het chlorofyl van planten dat een magnesiumion bevat in plaats van ijzer. Het bestaat uit 4 pyrrool ringen die verbonden zijn via metheen bruggen. Naast het Fe2+-ion in het midden, zijn er ook nog 8 zijketens: 4 methylgroepen, 2 vinylgroepen en 2 propionaatgroepen.

Bewerken

Zie ook